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村川武志(Takeshi Murakawa)

名前
村川武志
所属
生化学教室
役職
助教
3Sentencesでの研究紹介

生命現象の多くは化学反応であり、それを触媒しているのは酵素です。我々は速度論および結晶構造解析などの方法を用いて種々の酵素の反応機構を研究しています。その結果、新しい型の酵素触媒原理の発見や、誘導適合現象の機構の解明などの成果を挙げています。

研究上の技術

タンパク質結晶化,X線結晶構造解析

研究キーワード

タンパク質,補酵素,結晶

代表的論文(5編以内)

[1] Murakawa, T., Hamaguchi, A., Nakanishi, S., Kataoka, M., Nakai, T., Kawano, Y., Yamaguchi, H. Hayashi, H., Tanizawa, K. and Okajima, T. (2015) Probing the catalytic mechanism of copper amine oxidase from Arthrobacter globiformis with halide ions. J. Biol. Chem., 290, 23094-23109. 

[2] Shoji, M., Hanaoka, K., Ujiie, Y., Tanaka, W., Kondo, D., Umeda, H., Kamoshida, Y., Kayanuma, M., Kamiya, K., Shiraishi, K., Machida, Y., Murakawa, T., Hayashi, H. (2014) A QM/MM study of the L-threonine formation reaction of threonine synthase: implications into the mechanism of the reaction specificity. J. Am. Chem. Soc. 136, 4525-33. 

[3] Murakawa, T., Hayashi, H., Sunami, T., Kurihara, K., Tamada, T., Kuroki, R., Suzuki, M., Tanizawa, K., Okajima, T. (2013) High Resolution Crystal Structure of Copper Amine Oxidase from Arthrobacter globiformis: Assignment of Bound Diatomic Molecules to O2. Acta Crystallogr., Sect. D69, 2483-2464. 

[4] Murakawa, T., Hayashi, H., Taki, M.., Yamamoto, Y., Kawano., Y., Tanizawa, K., Okajima, T. (2012) Structural insights into the substrate specificity of bacterial copper amine oxidase obtained by using irreversible inhibitors. J. Biochem. 151, 167-178. 

[5] Murakawa, T., Machida, Y., Hayashi, H. (2011) Product-assisted catalysis as the basis of the reaction specificity of threonine synthase. J. Biol. Chem. 286 2774-2784. 

公的研究費獲得状況

科研費

・研究代表者

1. 基盤研究C,動的・機能的構造情報に基づく銅/トパキノン含有アミン酸化酵素の反応解析, 平成26-28年度, 390万円

2. 若手研究B,超高分解能X線および中性子線結晶構造を基盤とした銅含有アミン酸化酵素の反応解析,平成2325年度,350万円

3. 若手研究B,速度論および構造解析に基づく酵素触媒反応におけるプロトントンネリング機構の解明,平成1921年度,320万円

・研究分担者

4. 基盤研究C,ピリドキサール酵素の反応特異性制御機構の解明,平成24~26年度,420万円

5. 基盤研究C,ピリドキサール・キノン酵素反応の多元的エネルギー解析,平成2123年度,370万円

特許
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リンク
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